Биокаталитическое превращение белков молока в низкомолекулярные пептиды

Abstract

Проведен сравнительный анализ эффективности гидролиза белков молока трипсином и нейтральной протеазой при различных способах их внесения. Установлено, что протеолиз трипсином (фермент-субстратное соотношение 1 : 40) при температуре 37 °С и pH 8,0 приводит к образованию 81,2 ± 5,5 % пептидов с молекулярной массой менее 3,0 кДа, а при гидролизе белков нейтральной протеазой (фермент-субстратное соотношение 1 : 20) в тех же условиях образуется 86,6 ± 4,7 % низкомолекулярных пептидных фракций. Показано, что последовательное применение трипсина и нейтральной протеазы позволяет получить в среднем 94,9 % коротких пептидов по сравнению с совместным внесением (91,3 ± 1,1 % низкомолекулярных пептидов). Применение только одного фермента обеспечивает получение частичных гидролизатов, которые могут быть использованы в рецептурах функциональных продуктов питания с пониженной аллергенностью, в то время как последовательное и совместное внесение трипсина и нейтральной протеазы приводит к образованию глубоких гидролизатов, которые считаются идеальными ингредиентами в создании гипоаллергенных пищевых продуктов.